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光合作用复制希望从小说光谱技术
发布者: 发布时间:2015/10/5 18:06:46 阅读:

光合作用复制希望从小说光谱技术

2015年9月15日

 

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光谱学方法将伦斯勒理工学院的研究人员(RPI)接近理解太阳能水分解反应和人工复制光合作用的能源生产的核心。

 

了解光合作用的机制可能会导致生产高效太阳能的方法。新的光谱- 2 d HYSCORE据说能够捕捉反应分解水和过氧化氢在含金属蛋白或metallo-enzymes自然。

 

伦斯勒理工学院教授领导的研究人员,而拉克希米开发方法作为正在进行的调查的一部分光合蛋白,光系统II。细节的研究”的二维HYSCORE光谱学Superoxidised锰过氧化氢酶:一个模型Oxygen-Evolving完整的光系统II”发表在《物理化学》杂志上。

 

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来源:零售物价指数

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“太阳能水分解光合蛋白复合物,光系统II,催化作用最积极的要求反应本质上利用光能分解水di-oxygen,“拉克希米在一份声明中说。“不过,水分解反应的细节仍然难以捉摸由于传统方法无法探测含金属蛋白的活性位点,像光系统II”。

 

光系统II,发现在植物和蓝细菌,使用光子分裂分子的水,提取电子和质子的燃料光合光和水转化为化学能。

 

这种太阳能水氧化发生在一个集群的氧气,锰、钙离子称为oxygen-evolving复杂,使用四光子分裂两个分子的水被称为变在五个不同的步骤。每个中间变编号从S-0到4,以10秒,最后三个变(s,s 3和4)是高度不稳定,很难确定的确切机制。

 

2012年,拉克希米和她的团队使用先进的光谱技术来描述s的原子水平机制,第三步。2013年,球队被授予一项为期三年的500000美元美国能源部资助他们的研究的范围扩大到oxygen-evolving复杂的结构通过剩下的变。

 

发展的新颖应用2 d HYSCORE -一种新的多维电子顺磁共振光谱技术是这一努力的一部分。

 

在最近的一次突破,研究人员使用2 d HYSCORE研究锰过氧化氢酶,类似,但简单,含金属蛋白细菌分解过氧化氢。

 

有消息称研究人员已成功地解决了锰过氧化氢酶的活性部位几何中间,其中包括个人的氧化态测定金属离子和原子结构的活性部位中的束缚水配体。

 

“我们使用锰过氧化氢酶作为模型开发和应用这个新方法,“拉克希米说。”和洞察力,我们获得了锰过氧化氢酶的机理和高分辨率光谱方法在这项研究中,我们开发了大大提高最终的目标,使我们更接近确定光系统II的太阳能水分解反应的机制。”

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